Abstract
正常的功能扮演著非常重要的角色。已知自然界用來調控酵素活性的方法有對酵素分子進行磷酸化或烷基化，利用調控分子（如抑制劑，活化記及反應產物或蛋白質與調控位置的作用，使用水解蛋白活化原蛋白等等。在本研究中發現黃漂呤氧化酵素（xanthine oxidase）與受質的結合能力（binding affinity）及酵素本身的催化能力（catalysis）都會受到受質本身的調控。我們將這樣的現象稱為“受質調控酵素活性”（substrate-regulated enzyme activity）。這樣的調控方式有一些特點，例如：活性位置本身扮演著調控位置的角色，受質本身可以扮演抑制劑或活化劑的角色。我們相信受質調控酵素活性用在自然界中是一種多單體蛋白（oligomeric protein）活性的方法之一。在本研究中我們也提出一個動力學模型可以有效用來解釋正向及反向的協同交互作用（cooperative interaction），也可將文獻上已有的相關模型包含在內。