Abstract
經過紫外光照射處理Trichoderma Koningii ω–10 形成另一變種T．Koningii G-39變異株G-39菌絲附著的β-glucosidase已被純化。其純化的過程具將菌絲用超音波振盪和過濾，再經由硫酸銨化分，離子交換柱層分析和凝膠過濾法。β-glucosidase B-1經等電聚焦電泳分析，只有部份純化，分子量約42.000，PI值約4.6。B-2部份亦經等電聚焦電泳分析，呈現單一酵素，PI值約8.1 ，分子量則和B-1相似，這兩個酵素，對P-NPG 受質，在PH 6.5，45℃時，達到最高活性，它們皆能穩定存在pH5?7.5和低於40℃下。B-1對cellobiose 和P-PNPG的Km值較B-2 高，其酵素活性能被葡萄糖，glucono-Jlactone和phloridzin形成mixed-type的抑制。另外，此β–glucosidases可被SDS ，EDTA和guanidine HC1 去活化，但B-2 卻可被β–mercaptoethanol 所活化，將以上的酵素性質和T．reesei 細胞內和細胞外的β–glucosidases比較，推測細胞內的β–glucosidases可能具酵素先驅物（Proenzyme） 而菌絲附著的β–glucosidases具在細胞生長期，由酵素先驅物傳遞至細胞膜上，然後在細胞分解時，形成細胞外的β–glucosidases。