Abstract
由GroEL-GroES所組成的伴護子蛋白質(chaperonin protein)系統，對於幫助不同蛋白質回到其自然態(native state)的功能是已知且高度研究的。然而對於伴護子蛋白質如何辨識目標蛋白質的不同狀態，與其中的交互作用的了解仍是相當的少。雖有研究結果顯示，伴護子蛋白會辨識與結合於非自然態(partially structured state)或錯誤摺疊(misfold)態的目標蛋白質。但越來越多的證據顯示，GroEL與自然態的目標蛋白質間也具有其交互作用現象。因此在本篇論文中，我們選擇human acidic fibroblast growth factor (hFGF-1)為目標蛋白，探討其在自然態下與GroEL間交互作用的現象與機制。由hFGF-1於不同條件下(有無GroEL)進行的穩定態螢光與CD光譜實驗結果顯示，hFGF-1在自然態下的確會與GroEL結合，且GroEL會造成hFGF-1穩定度下降的現象。當配合其他如gel filtration與酵素裂解作用等實驗時，則顯示了GroEL與hFGF-1的結合會因ATP存在而有釋放的現象。且從GroEL造成hFGF-1上殘基於1H-15N化學位移擾動(perturbation)的結果中發現，此種交互作用的確會受到溶液中帶電分子如：Sucrose octa sulfate(SOS)的競爭與影響。後我們更利用多維核磁共振光譜技術，監測hFGF-1在有無GroEL存在的條件下，氫氘交換動力學實驗，藉由分析GroEL對hFGF-1各殘基的影響，對此兩種蛋白質間交互作用的性質有更進一步的了解。