Abstract
臺灣眼鏡蛇的蛇毒中，大致可分為神經毒素，心臟毒素「或稱為溶血毒素」及水解酵素三大類。由過去的研究發現心臟毒素 (以下簡稱CTX)和負電荷脂質有很強的作用，但對偶極性的脂質卻幾乎沒有任何作用。在真實的細胞膜上，因脂質的不對稱性，大部份膜外葉都是不帶凈負電的脂質，因此必要的第一步必定是與不帶電的中性或偶極性脂質作用。本實驗室從台灣眼鏡蛇蛇毒中純化出來的 CTXⅢ及其類似物 CTXⅤ都是帶有正九價凈電荷的蛋白，也具有一些連續疏水性的胺基酸區域，利用 CTX與脫脂酸卵磷脂微膠粒結合後，tyrosine的螢光強度增加量，可求出 CTXⅢ及 CTXⅤ的解離常數為180μM及15μM ，比作用在負電荷磷脂球時的解離常數0.05μM 弱很多。由差異吸收光譜，可以知道 CTXⅢ進入膜內的位置有tyrosine(11)及其上一個胺基酸 phenylalanine(10)，CTXⅤ 是在tyrosine(12)；phenylalanine (10)，及第三十四個胺基酸位置的phe-nylalanine。至於在神經磷脂球上 (相轉變溫度時) 也具有相同的結合位置，但其結合強度弱了約100 倍。在 CTX與神經磷脂球的作用上，利用螢光標定物質發現，在相轉變點附近，有很強的作用能力，包括磷脂球內含物的釋放及細膜膜融合。而在遠離相轉變點時作用的能力漸弱，且 CTXⅤ的作用能力比 CTXⅢ強十幾倍。再由膜融合反應前後加入正二價鈣離子使速率變慢結果可知，膜融合反應第一步是透過電荷－偶極作用，接下來才是疏水性力的作用。兩蛋白的主要差別在於第二環的末端胺基酸，由此可知此位置必定對磷脂有很重要的作用。