Abstract
台灣眼鏡蛇心臟毒蛋白 (CTX3)是單鏈由60個氨基酸所組成而分子量為6747的高鹼性分子，其二級結構為b-sheet，分子摺疊成三根手指頭狀的三個迴圈並含有四個雙硫鍵。在它廣泛的生理活性中，對細胞溶血性是其主要作用機制之一。過去的研究報導指出其作用的模式都是藉由干擾或破壞細胞膜而使細胞溶解(lysis)，因此位於胞膜上的負電荷物質對於心臟毒素的溶血性扮演著重要的角色，肝素（heparin）便是其中的一員。在本論文中我們使用數種生物物理技術如螢光、CD、及NMR來對此一問題進行研究。我們的結果顯示出Myo-Inositol hexasulfate (MIHS)與heparin有著相同的CTX3結合位置存在，其kD值為14.6 mM;CD的結果指出MIHS具有穩定CTX3的能力而從二維核磁共振光譜的測定結果則顯示了MIHS是鑲在 CTX3的double-standed 與 triple-stranded之間的凹槽面內;本論文最後利用生化活性的實驗來探討此結合對CTX3溶血活性的影響。