Abstract
在台灣眼鏡蛇的蛇毒蛋白中，主要包含三種。分別是神經毒素，心臟毒素，磷脂水解酵素。其中以心臟毒素佔最大比例。在前人的研究中，已找出四種心臟毒素的類似物，及一個具有61個胺基酸的 peptide(CLBP)。經由高效液相層析儀的純化，可在CTX Ⅳ的前後，再純化出另二種類似物。經由胺基酸分析，証明前一種(CTX Ⅳ') 為另一種心臟毒素的類似物。在CTX Ⅳ後面(CTX Ⅴ)，經由胺基酸分析的結果顯示，比CLBP多一個Lysine。經由胺基酸定序後，証明在第25到第31個胺基酸次序和CLBP不同。CTX Ⅱ，CTX Ⅳ只有氮端的胺基酸不同，其他皆相同。比較它們和神經磷脂(Sphing-omyelin)磷脂球混合後，混濁度 (Turbidity)隨著溫度變化的情形，並沒有明顯差異。測試它們溶血的能力，隨著時間的增加，也沒有太大不同。以脫磷酸卵磷脂(LysoPC) 做成的 micelle，測CTX Ⅱ，CTX Ⅳ的解離常數 (dissociation constant)，分別是 217，221μM。以內含螢光物質，由神經磷脂(sphingomyelin) 振成的磷脂球，分別加入CTX Ⅱ，CTX Ⅳ，在誤差範圍內也無大差別。可見氮端的胺基酸，對於溶血，細胞膜的融合，不具功能的角色。CTX Ⅲ以o-Methylisourea修飾，則 9個Lysine 側鏈的ε－胺基正電，皆往外推出一點。經此改變得到的蛋白，稱為GUN-CTX Ⅲ。比較混濁度變化，溶血能力，CUN-CTXⅢ遠大於CTX Ⅲ。解離常數分別為 114，180μM。再對CUN-CTXⅢ 的氮端修飾，使其由正電變成不帶電，則解離常數變為 90μM。而溶血能力，混濁度變化，只比CUN-CTX Ⅲ略大。由此可知，氮端的胺基酸，和心臟毒素的功能，沒有直接的關係。CTX Ⅴ沒有溶血能力，而CTX Ⅲ有。比較得知，CTX Ⅴ沒有methionine，而CTX Ⅲ有。又根據前人的結果，認為methionine和溶血能力有關。這或許是CTX Ⅴ不具溶血能力的原因。GUN-CTX Ⅲ的溶血能力比CTX Ⅲ強，推測是因在Lysine的側鏈多接了個碳基，疏水性增強，使其較易插入血球中。