Abstract
蛋白質是一個巨大的分子，必須在特定的摺疊構形下才具有生化活性，它是如何在短時間內找到最穩定的構形，是很多人試圖要了解的問題。隨著時代的進步，新技術的不斷產生，讓我們可以對蛋白質的摺疊問題有更進一步的探討。本實驗利用了rapid-quenched pulse labeling technique及stopped-flow optical technique來探討cobrotoxin這種all β-sheet 蛋白質在尿素中的摺疊路徑。動力學研究結果顯示，在CBTX的摺疊過程中，不論二級結構或三級結構皆在100 ms內就完成摺疊。整個摺疊過程是two-state的機制，並沒有偵測到中間物（intermediate）的存在。整個蛋白子分子的摺疊順序以β-stand的第五和第三股具有較短的摺疊時間，而由第三、四、五股所形成的triple strand本來就是CBTX 結構中最穩定的部分，這點由氫氘交換的實驗結果也可得到印證。這樣的結果剛好支持了Woodward〝最遲崩解最早摺疊（last out-first in）〞的假說。