Abstract
台灣眼鏡蛇蛇毒中，主要包含神經毒素、心臟毒素及磷脂水解酵素三類蛋白。其中以心臟毒素，佔蛇毒成分的最大比例。在藥理學上，它能使心臟停止收縮，神經細胞去極化和造成溶血，研究指出，此毒素的作用位置主要在細胞膜，它能引起生物膜及人造膜的通透性改變，由於毒素本身攜帶正電，一般相信能和帶負電之磷脂產生很強的作用。但是帶負電的磷脂大部分位於細胞膜的內葉，外葉為中性磷脂，故本文以中性磷脂所製作的人工細胞膜為材料，進一步探討心臟毒素與中性磷脂的作用。由電子顯微鏡，分子篩色層分析以及差值掃描熱量儀的實驗結果得知，心毒可使雙肉葛藍酸卵磷脂（DMPC）及神經磷脂（sphingomyelin ）組成的小磷脂球（?３００Ａ）融合成大磷脂球（?１μm ）。為了解造成這種人工磷脂球融合的現象，本文進一步進行動力學的探討。發現反應速率隨毒素的濃度線性增加，但是卻與磷脂濃度的平方成正比。而且溫度對此人工膜的融合作用有很大的影響，由於最佳的反應速率總是發現在人工膜的相轉變溫度附近，顯示人工細胞膜上的磷脂排列及結構，扮演相當重要的角色。利用上述的觀察，我們比較蛇毒中所含的各種蛋白對於人工小球膜融合現象所造成的影響。以了解蛇毒蛋白結構與功能的關係，發現神經毒素與磷脂水解酵素對於人工小球均不產生作用，而心臟毒素中的四種類構蛋白，卻都能引起不同程度的膜融合現象，藉著比較這四種類構蛋白的結構與功能的關係，推測其序列第一個帶電的胺基酸，及部分位置之疏水性，在作用時扮演極重要的角色。