Abstract
黃嘌呤氧化酶二聚體(dimer)，在過去的50年裡，一直被認為它的兩個單體(two-subunits)之催化是各自獨立不受影響的。本研究中發現，黃嘌呤氧化酶的兩個單體間會互相影響，有很強的交互作用，酵素與受質的鍵結能力及酵素本身的催化能力都會受到受質的調控，受質本身可以扮演抑制劑或活化劑的角色。換言之，催化單元亦可同時扮演調控單元，我們將這樣的現象稱之為 ”受質調控酵素活性 ”。 本論文由黃嘌呤氧化酶不同模式(AA、AI、II form) 與不同受質的動力學參數交叉比對。以改變黃嘌呤氧化酶活性中心的金屬之配位基(Mo=S → Mo=O) 的方式所得到的模式，不僅了解改變一個原子或兩個原子對龐大的酵素分子所造成的影響；同時確切的証實，在這個情況下，失去活性的單體，即使無催化能力，但仍可鍵結受質，改變整個酵素分子的構形，進而影響相鄰有活性的單體之催化行為(結合受質與催化受質的能力)。結合所推導的兩種動力學模型(homo-dimer model、hetero-dimer model)，完整的分析我們所得到的實驗數據。即便是針對同一種受質，不同模式的黃嘌呤氧化酶造成整個酵素分子結構的細微改變，表現的催化性質、鍵結受質的能力及交互作用程度也隨之不同。