Abstract
X染色體之無珈瑪免疫球蛋白症 (XLA) 是一種遺傳性的疾病，起因自布魯頓氏酪胺酸激化酵素的突變。布魯頓氏酪胺酸激化酵素的功能不完全會導致B細胞的發育不完全，XLA的病人會遭受到重複的細菌感染，有時會因此致命。Btk在B細胞的發育就扮演一個很重要的角色，藉由與其他細胞的作用可造成一連串的訊號傳遞，布魯頓氏酪胺酸激化酵素中的SH3區塊會與第一類的脯胺酸豐富序列及TH區塊的脯胺酸豐富序列結合。布魯頓氏酪胺酸激化酵素的SH3區塊與TH區塊的這種結合作用，暗示了這個蛋白可能藉由分子間或本身分子內的作用來調控蛋白質的活性。據研究，布魯頓氏酪胺激化酵素的SH3區塊還會與p120cbl有結合的作用。為了更進一步了解SH3的結合作用與它所扮演的角色，我們研究216~273這58個胺基酸與脯胺酸豐富的胜□的結合情形。我們合成了p120cbl與有15N標定的胜□，TKRALPPLPQ，其中，A與第二個L是以15N標定。利用的弛緩效應研究的骨架動態，發現結合後的胜□是處於穩定形狀。利用E.coli表現SH3與TH區塊 (196~273)，在溶於pH 6.0的緩衝液時候，用旋光儀測得熔點為85℃，從一維的核磁共振光譜上可以粗略的看到它的結構，它顯示出了分子內自我調控的訊息。