Abstract
人類酸性纖維母細胞生長因子(Fibroblast growth factor，簡稱FGF)為一種具有促進細胞增生活性的peptide。本篇論文中，我們將FGF第131個胺基酸Cysteine定點突變(site-directed mutation)為Alanine，探討此突變種人類酸性纖維母細胞生長因子(Cys131Ala，簡稱C131A)的穩定度，並與野生型(Wild type)的FGF做活性、穩定度及結構上的比較。 首先以大腸桿菌(E. coli)來表現C131A蛋白質，接著使用Heparin-Sepharose column純化便可獲得蛋白質，再利用螢光光譜儀(Fluorescence spectrophotometer)探討其與野生型FGF穩定度之不同，並且使用鹽類(NaCl、AMS)、肝素(Heparin)及SOS (Sucrose Octasulfate)穩定C131A蛋白質。以促進細胞增生實驗(mitogenic activity assay)比較C131A及野生型FGF的促進細胞增生活性。未來將進一步使用核磁共振(NMR)的技術對C131A蛋白質的三維結構作研究。