Abstract
激脢FA(kinase FA)/肝醣合成脢激脢(glycogen synthase kinase-3α;GSK-3α)在肝素(heparin)作用下,可以提高對微小管附著蛋白tau(micro- tubule-associated protein tau)的磷酸化程度,每莫耳tau蛋白有9莫耳的磷酸根被磷酸化上去,並造成tau蛋白在膠電泳片上位置的轉移,這和阿茲海默氏(Alzheimer's disease)病人腦中的tau蛋白極為類似。經分析,更進一步發現,在肝素作用下, tau蛋白胺基酸序列上有七個位置被激脢FA/GSK-3α磷酸化,分別為蘇胺酸212,蘇胺酸231,絲胺酸235,絲胺酸262,絲胺酸324,絲胺酸356和絲胺酸404。其中絲胺酸235,絲胺酸262,絲胺酸324,絲胺酸356和絲胺酸404這五個位置的磷酸化和神經退化(neuronal degeneration)有關, 另外蘇胺酸231,絲胺酸235,絲胺酸262和絲胺酸404這四個位置則是目前已知在阿茲海默氏症病人腦中tau蛋白被異常磷酸化的位置。由以上資料顯示, 正常的tau蛋白經由異常磷酸化轉變為阿茲海默氏症病人腦中tau蛋白的過程中,激脢FA/GSK-3α可能扮演重要的角色。