Abstract
從豬的肝臟組織中，我們純化出了一種活性不受環核□酸（cyclic nucleotide） 和鈣離子調控的磷酸化酵素（kinase）。它原本不具有活性，但在加入０﹒２mM ATP和２mM Mg^++四分鍾之後，它可以完全被活化起來：但是ATP 的濃度若超過０﹒６mM，它的活性反而會被抑制下來，因此ATP的濃度在此酵素的活化過程中，扮演著相當重要的角色，另外就是，此ATP.Mg中介的活化過程可被外加的０﹒４mg╱ml的phosphotidylserine所阻斷，而不受phosphati-dylcholine的影響：相反的是，它可因外加的Heparin （０﹒４ usp╱ml）而再增加兩倍的活性，不同的酵素濃度，並不會影響它的活化過程，所以它很可能是進行一種分子內，自磷酸化的活化反應，在沒有進行此自磷酸化的活化反應之前，這酵素活性很容易被蛋白水解□破壞，但是一旦被活化之後，它就比較能抗拒蛋白水解□的作用，這很可能是在活化過程中產生了立體結構的變異。使用脫磷酸酵素（phosphatase）作用在此活化後的酵素，我們可以發現，此酵素的活性會隨著作用時間的增加而遞減，而且在這同時有磷酸（phosphate） 被釋放出來，從以上這些現象看來，這似乎是肝臟中一種非常特異而且從未被發現過的磷酸化酵素；另外實驗結果也告訴我們，它在肝臟中可完全受到自我磷酸化反應和外來脫磷酸反應的週控，更進一步，它在被活化之後可對肝醣合成酵素（Glycogen synthase） 的２，３，磷酸化作用位置（site－２，３）進行磷酸化反應，並進而造成它的活性比率由原來的０﹒９降至０﹒２５，因此這磷酸化酵素，在肝藏中很可能參與調控肝醣代謝的角色。