Abstract
已自豬腦中純化，鑑定出一種３′，５′－環狀腺核□單磷酸及兮離子非依賴性蛋白質磷酸化酵素，分離出來的酵素為不活化性，存在腺核□三磷酸和鎂離子時，才能活化它。這個非依賴性的磷酸化酵素，具有一個催化單位，在SDS－PAGE 的分子量為３６，０００；在蔗糖密度梯度離心下所估計的分子量為５０，０００，但在膠過濾層析法中，所估計的分子量約為７０，０００，表示此酵素在結構方面的複雜及特殊性。此酵素對phosphorylase ，phosphorylase b kinase，phosvitin ，酪蛋白，精蛋白等蛋白均沒有磷酸化作用，但對myelin basic protein（MBP） 和三種組統蛋白（H-istone）H１，H２A，H２B 均具良好的磷酸化作用。錳離子和NaF 在某種濃度下，對這酵素具有很強的抑制作用，而鎂和NaC１ 則均不影響其活性，經胰蛋白□的水解作用，可完全破壞酵素的活性，可見它不是蛋白水解所活化的酵素。由種種結果推論，它是一個新的非依賴性酵素，更有趣的是，這酵素的活性可由本身磷酸化狀態來調控，也就是說，酵素沒有自磷酸化時，為不活化狀態，當酵素自磷酸化達到１︰１莫耳比例時，可將酵素完全活化，已活化的酵素又可經脫磷酸化作用，使活性逐漸降低。初步發現，此酵素具有階梯式活化機制，也許在神經系統中扮演重要的功能。