Abstract
我們在利用管柱色層分離技術，以純化ＦA （蛋白質脫磷酸酵素FcM 之活化因子）時，可以觀察到此活化因子的活性一直與一myelin basic protein（MBP） 之磷酸化酵素活性，以相同比例共存。同時，進一步利用電泳分離法與蔗糖梯度離心法，亦無法分離此二活性，當MBP 存在下，FcM 被ＦA 活化的機制，也會因ＦA被MBP競爭奪取而遭抑制，由此認定，ＦA 本身兼具蛋白質脫磷酸酵素活化因子與MBP 之磷酸化酵素活性。由已知FcM 為MBP 之良好脫磷酸酵素的條件下，ＦA 一方面對MBP 作用，使之磷酸化，一方面，ＦA 又能活化FcM ，使MBP 進行脫磷酸化反應，如此，ＦA 活性的調控，就能改變受質磷酸化的程度。此外，ＦA 被發現存在於myelin fraction 中，更可說明的確有可能就是神經系統中，蛋白質磷酸化程度的一個重要關鍵因子。