Abstract
葉綠餅膜上含有數種與膜相連接的蛋白磷酸化酵素可以去磷酸化一些葉綠 餅上的蛋白質，進而去調控光合成電子傳遞鏈。當plastoquinone pool被 還原了之後，葉綠餅膜上的蛋白磷酸化酵素可以被活化，而這可以藉由兩 種方式：第一、在光照情形下, 所引發的電子傳遞，經由第二光合成系統 可以使它還原。第二、在暗處以外加的還原劑例如：durohydroquinone或 dithionite，可使它被還原。在葉綠餅膜上重要的磷酸蛋白有第二光合成 系統的光獲取葉綠素 a/b複合體 II (LHC II)及一個 9-kDa的蛋白質。在 本篇的研究當中要利用輻射鈍化法的技術來決定葉綠餅膜上蛋白磷酸化系 統的官能大小。在照光情形下，蛋白磷酸化系統的功能大小對於 LHC II 以及 9-kDa 蛋白質分別是514±41 kDa、457±23 kDa。更進一步，若是 針對第二光合成系統的光獲取葉綠素 a/b複合體 II 當中的27 -kDa、25- kDa次體蛋白，則它們蛋白磷酸化系統的功能大小分別為567±50 kDa以 及479±23 kDa。而不照光情形下，利用還原態的duroquinone 來活化與 膜相連接的蛋白磷酸化酵素的結果：負責25-kDa、 9-kDa蛋白質的蛋白質 磷酸化系統的功能大小分別是343±25 kDa以及 169±8 kDa。利用光化學 方式以及利用化學方式來使蛋白磷酸化酵素被活化，而它們在蛋白磷酸化 系統的功能大小的差距可以被解釋為第二光合成系統電子傳遞鏈參予的組 成以及可能的調控機制。而根據蛋白磷酸化系統的官能大小，LHC II與 9-kDa蛋白質的蛋白磷酸化作用是不相關的。由以上葉綠餅膜蛋白磷酸化 作用的功能大小分析可知道：葉綠餅膜上包含了不同的蛋白磷酸化酵素系 統。一些未被證實的組成可能參予了與膜相連接的蛋白磷酸化酵素系統的 活化，而那些組成在生理上隨著蛋白受質的不同而有所不同。