Abstract
楊孝德博士等人於一九八○年首次自兔子與大白鼠的肝臟及骨骼肌中鑑定出多功能的蛋白質磷酸化酵素FA及ATP.Mg依賴性的蛋白質脫磷酸酵素FcM 系統。此蛋白質脫磷酸酵素系由四個單位所組成：催化單位Fc；調節單位M ─為著名的脫磷酸酵素抑制劑（Phosphatase inhibitor-Z） 由楊博士於一九八一年證明其與Fc形成複合體FcM 而調節酵素活性；活化因子為兼具蛋白質磷酸化活性的雙功能蛋白FA；及共同活化因子ATP。Mg。FcM本身不具任何酵素活性，必需經由FA及ATP.Mg活化後才具其脫磷酸功能，活化後的FcM 可作用於許多控制肝醣代謝的關鍵酵素上，包括：Flycogen Synthas，phosphorglase kinase等，使促進肝醣合成，抑制肝醣分解，故FcM即為體內調控醣類代謝的所在，亦極可能為胰島素的作用靶。為更進一步探討FcM 在體內可能扮演的其他功能，遂將FcM 系統擴展至神經組織中探究，以豬腦為材料，利用陰─陽離子交換，硫酸銨分部，分子篩、壓水性及親和性層析等方法分離FcM 及FA，結果發現雖然神經組織中肝醣代謝不重要，卻仍有大量的FA及Fc存在，且此FcM 亦可作用於豬腦中純化出來的內源蛋白質──髓鞘鹹性蛋白（Myelim basic protein MBP）顯示FcM 在神經功能調控上必扮演重要的角色。進一步的研究結果證實脫磷酸酵素FcM 可能含有二個不同的催化位置，以作用於不同的蛋白質受質。此外，亦證實髓鞘鹹性蛋白質MBP 可能為哺乳類神經組織中調控FcM 受質專一性的重要因子。